Clefs n°60 été 2011
Clefs n°60 été 2011
  • Prix facial : gratuit

  • Parution : n°60 de été 2011

  • Périodicité : annuel

  • Editeur : CEA

  • Format : (215 x 307) mm

  • Nombre de pages : 104

  • Taille du fichier PDF : 4,5 Mo

  • Dans ce numéro : incontournable chimie.

  • Prix de vente (PDF) : gratuit

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58 Chimie pour la santé et l’environnement Figure 5. Schéma de principe de modification chimique de substrat ou de nano-objet. CLEFS CEA - N°60 - ÉTÉ 2011 agent de nanoobjet molécule couplage ou « active » substrat couplés à une microcolonne de chromatographie. Une telle intégration va permettre d’obtenir à la fois une grande sensibilité et une rapidité de mesure sur des échantillons complexes. Ces travaux s’inscrivent dans le contexte d’une collaboration, réunissant le Leti et Caltech, et fonctionnant au sein d’un Nanosystem Partnership Program. Les industriels membres de ce programme sont tous impliqués dans la détection de composés gazeux au sein de l’atmosphère (gaz acides pour les aspects de sécurité industrielle et les mesures de COVs conformément à la directive REACH) et par la mise au point d’un système de monitoring des gaz émis par l’industrie chimique (raffineries). Outre les applications dans le domaine de la chimie, des applications potentielles dans le domaine de la santé sont envisageables, comme l’identification et le suivi de biomarqueurs dans l’haleine qui supprimeront les prélèvements sanguins, ou la détection de la respiration de bactéries ! Ici la chimie, par l’intermédiaire de couches sensibles aux gaz, intervient soit pour séparer, dans les microcolonnes de chromatographie, soit pour détecter, au niveau de la structure nanométrique. Des interactions réversibles, avec une spécificité et une sélectivité pour les gaz à détecter dans le cas d’un monitoring en continu, sont obtenues dans cette couche de quelques dizaines de nanomètres localisée par électrogreffage de sels de diazonium. Créer une interface chimique entre un objet et son environnement Comme nous avons pu le voir par les exemples précédents, les substrats sur lesquels la chimie intervient sont de nature et de structure très diverses. Un agent de couplage va permettre d’établir un lien entre un substrat « inerte » et la fonction que va lui conférer la molécule active (figure 5). Y figurent à la fois des molécules bi-fonctionnelles, des couches de polymères fonctionnels ou de sol-gel. Le couplage de la molécule active s’effectue soit par l’intermédiaire de liaisons covalentes ou électrostatiques, soit par adsorption. La nature Électrogreffage localisé de sels de diazonium en boîte à gants. P.Avavian/CEA CEA Microcolonnes de silicium pour chromatographie en phase gaz. de ces molécules dépend de l’application visée : les molécules biologiques (ADN, protéines, enzymes, anticorps, saccharides, peptides) pour des applications dans le domaine du diagnostic in vitro, et les molécules chimiques (alcanes hydrophobes anioniques et cationiques, polyéthylène glycol, calixarènes) pour des applications dans le domaine de la protéomique ou des capteurs physiologiques. Une fois ces molécules et ces procédés associés répertoriés, les chercheurs du Leti ont créé une sorte de grande « librairie » sur les rayons de laquelle les composants chimiques non toxiques et les réactions peu énergivores figurent en best sellers. Ce nouveau métier de chimie aux interfaces n’a pu naître au Leti qu’en raison d’un environnement spécifique, permettant le partage des connaissances entre technologie, micro fluidique, biologie et chimie. Outre les applications dans les domaines mentionnés plus haut, les compétences acquises trouvent d’autres développements dans les secteurs de l’énergie et des nouvelles technologies de l’information. Ainsi, les chercheurs du Leti sont-ils parvenus à greffer le site actif d’une d’une hydrogénase sur des électrodes pour réaliser une cellule de production d’hydrogène ou encore des molécules aux propriétés intéressantes pour la réalisation de mémoires électroniques. Ces compétences, réunies au sein de la plateforme Chimie de la Direction de la recherche technologique (DRT) ont aussi permis un nouveau développement dans la modification de surface de la matière molle, et plus particulièrement de nanoparticules lipidiques Lipidots TM, pour des applications dans le domaine de l’imagerie et de la thérapie (voir article p.44). > Françoise Vinet Institut Leti (Laboratoire d’électronique et de technologie de l’information) Direction de la recherche technologique CEA Centre de Grenoble P.Avavian/CEA
Structure et activité des protéines Les sciences du vivant tiennent aussi leurs nanomachines : on les appelle les protéines. Chacune exécute, au sein ou au profit d’une cellule biologique, une ou plusieurs tâches spécifiques, rendant ainsi possibles les différents processus nécessaires au développement et à la survie d’un organisme. Mieux comprendre les protéines est donc un défi incontournable, ne serait-ce qu’en vue d’élargir la pharmacopée. L a fonction d’une protéine se trouve encodée dans sa séquence : celle-ci détermine non seulement sa structure, mais aussi sa dynamique. La dynamique est à la structure des protéines ce que fut la magie au pantin Pinocchio. Les nanomachines du vivant Fabriquées selon les instructions génétiques cryptées dans l’ADN, les protéines figurent comme les véritables « ouvrières » du vivant et cela, aussi bien au-dehors qu’au-dedans des cellules biologiques. Dans les processus complexes à l’œuvre au sein des organismes vivants, chacune de ces protéines interprète son, ou ses rôles. Dans le sang, par exemple, l’hémoglobine permet d’assurer le transport de l’oxygène, et l’insuline, de gérer la régulation du taux de sucre. Ces rôles très spécifiques conduisent à une classification des protéines selon leur type de fonction biologique : enzymes, hormones, récepteurs, anticorps, protéines de signalisation, de transport, de stockage... Une de ces protéines intéresse particulièrement les chercheurs de l’équipe Dynamique structurale des protéines, à l’Institut de biologie structurale (IBS), un institut co-financé par le CEA, le CNRS et l’université Joseph Fourier. Il s’agit de l’acétylcholinestérase (AChE), « l’interrupteur off » des synapses cholinergiques, c’est-à-dire des synapses utilisant l’acétylcholine (ACh) comme neurotransmetteur. De telles synapses se rencontrent au niveau des jonctions neuromusculaires ainsi que dans les zones du cerveau en charge des fonctions cognitives (orientation, mémoire, langage...) : il s’agit donc d’une enzyme essentielle. La modulation de son activité sera souhaitable lors des traitements symptomatiques du glaucome, de la myasthénie (myasthena gravis) ou de la maladie d’Alzheimer. Par exemple, rien que pour cette démence, quatre des cinq médicaments approuvés s’avèrent être des inhibiteurs réversibles de l’AChE. Néanmoins, son inhibition complète et irréversible sera létale – par exemple, lors de l’exposition à une dose massive d’insecticides (méthamidophos, monocrotophos, parathion...) ou à certains agents neurotoxiques (VX, soman, sarin...). Grande diversité des structures tridimensionnelles Notre « mémoire génétique », l’ADN, s’écrit par succession de « triplets » d’un alphabet à 4 lettres – les bases de l’ADN ; il y a donc 4 3 = 64 « caractères » disponibles. Néanmoins, au sein des protéines traduites à partir de l’ADN, on ne trouve que 20 acides aminés « naturels ». En effet, les différents types d’acides aminés sont codés par un nombre variable de « caractères » de l’ADN : on parle de dégénérescence du code génétique. Pour décrire simplement une protéine, on peut l’envisager comme un « collier » composé par l’alternance de vingt « perles » différentes. Plus ou moins longs, plus ou moins enrichis en chacun des types de « perles », les différents « colliers » de protéines se distinguent avant tout par leur séquence en « perles » : cette séquence va déterminer la structure adoptée par la protéine. Ainsi, malgré l’apparente faible diversité de la « bibliothèque » d’acides aminés naturels, les protéines se présentent sous une multitude de structures tridimensionnelles. La séquence – ou « structure primaire » – d’une protéine dicte également sa dynamique, qui s’avère tout aussi importante du point de vue biologique. En effet, c’est la subtile animation de sa structure, par une combinaison de mouvements plus ou moins longs et plus ou moins amples, qui confère, in fine, sa fonction à une protéine. Pour filer la métaphore, figurons-nous un papillon : son envol relève autant du battement de ses ailes que de leur forme. Les protéines peuvent être classées en deux catégories : les protéines solubles, baignant en solution aqueuse, et les protéines membranaires, autrement dit insérées dans une membrane biologique. Dans ces deux catégories, la vaste majorité des protéines possède une structure tridimensionnelle unique et spécifique, puisque adaptée à leur(s) rôle(s) biologique(s). Néanmoins, des protéines dites « intrinsèquement dépliées » ont été découvertes il y a une décennie environ. Elles se spécifient par l’absence de structure tridimensionnelle unique et sont mieux décrites à partir d’un ensemble de conformations transitant rapidement les unes entre les autres. Robot de cristallisation des protéines. CLEFS CEA - N°60 - ÉTÉ 2011 P.Avavian/CEA 59



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