Clefs n°59 été 2010
Clefs n°59 été 2010
  • Prix facial : gratuit

  • Parution : n°59 de été 2010

  • Périodicité : annuel

  • Editeur : CEA

  • Format : (210 x 297) mm

  • Nombre de pages : 160

  • Taille du fichier PDF : 16,5 Mo

  • Dans ce numéro : les matériaux au coeur du processus d'innovation.

  • Prix de vente (PDF) : gratuit

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132 Des matériaux pour les technologies de l’information et de la santé De nouveaux biomatériaux à haute valeur ajoutée Le développement des biomatériaux à base de molécules biologiques connaît une forte expansion. L’amélioration des connaissances des propriétés d’autoassemblage et de structuration des polypeptides, rend désormais possible l’utilisation de ces macromolécules pour fabriquer une grande variété de matériaux à haute valeur ajoutée sur des échelles pouvant aller du nanoscopique au macroscopique. D’importants débouchés industriels s’annoncent vers des secteurs aussi variés que la papeterie, le textile ou encore la chimie verte. Détermination des conditions expérimentales visant à optimiser les caractéristiques d’un biomatériau réalisé à partir de protéines. CLEFS CEA - N°59 - ÉTÉ 2010 P endant longtemps, le terme « biomatériaux » n’a désigné que des matériaux biocompatibles avec l’organisme humain ou animal et produits par l’association des compétences de plusieurs disciplines telles la médecine, la biologie, la chimie et les sciences des matériaux. Mis en contact de façon temporaire ou permanente avec différents tissus, organes ou fluides d’êtres vivants, ces biomatériaux ont un but P.Avavian/CEA diagnostique, préventif ou thérapeutique. Depuis quelques années, ce terme englobe également des matériaux issus de certaines biotechnologies et constitués de polymères d’origine naturelle ou non. Leur utilisation ne se limite donc plus au seul domaine médical mais s’étend désormais aux domaines de l’agroalimentaire, des sciences de la vie, du textile, du papier ou encore de la cosmétique. Des macromolécules biologiques au service des biomatériaux Actuellement, les molécules naturelles fréquemment utilisées pour la fabrication de biomatériaux appartiennent à la catégorie des sucres.• Par exemple, le chitosane est un produit dérivé de la chitine, composant de l’exosquelette d’arthropodes comme les crustacés ou de l’endosquelette des céphalopodes, famille dont font partie les calmars. Déjà utilisé dans la fabrication des lentilles de contacts, de produits cosmétiques ou diététiques, le chitosane pourrait bien trouver de nouvelles applications pour la régénération des tissus, l’ostéogénèse, ou même la vectorisation de molécules biologiquement actives. Un autre sucre, l’acide hyaluronique, représente l’un des principaux composants de la matrice extracellulaire particulièrement adapté aux applications biomédicales concernant les tissus du corps dans lesquels il se trouve naturellement présent, comme la peau ou le cartilage. Industriellement, il est extrait de crêtes de coq ou produit par des bactéries génétiquement modifiées. Depuis quelques années, la médecine esthétique l’utilise notamment comme produit de comblement des rides ou pour les prothèses mammaires. Les alginates, des polysaccharides obtenus à partir d’une famille d’algues brunes appelées laminaires, sont largement utilisés comme épaississants, gélifiants, émulsifiants et stabilisants dans de multiples produits industriels. On les retrouve ainsi dans les gelées alimentaires, les produits de beauté, les peintures et les encres d’imprimerie, mais également dans des produits plus spécifiques comme les moules utilisés pour les empreintes dentaires ou les effets spéciaux cinématographiques reproduisant certaines parties du corps humain.• Les polypeptides font partie de matériaux déjà présents dans la nature, comme la nacre, la soie ou
encore la laine. Ils constituent une autre grande classe de macromolécules biologiques entrant également dans la fabrication de certains biomatériaux. Notam - ment, la gélatine, déjà très utilisée en industrie alimentaire, s’obtient par hydrolyse partielle d’un polypeptide utilisé depuis 8 000 ans comme colle, à savoir le collagène. Aujourd’hui, le collagène trouve également des applications dans l’industrie pharmaceutique, en cosmétique et en photographie. Sur le plan moléculaire, les polypeptides sont des polymères d’acides aminés. Un acide aminé est une chaîne carbonée qui possède une fonction amine (NH 2) et une fonction acide carboxylique (COOH) portées par le même carbone. Les deux dernières positions autour de ce carbone sont occupées par un hydrogène et par un groupement variable appelé chaîne latérale. Les propriétés de ces chaînes latérales permettent de classer les acides aminés en quatre groupes : acide, basique, hydrophile et hydrophobe. Au sein des polypeptides, les acides aminés sont reliés entre eux par des liaisons peptidiques. Il s’agit de liaisons covalentes entre le carbone du groupe carboxyle d’un acide aminé et l’azote du groupe amine de l’acide aminé adjacent. Le nombre et l’ordre des acides aminés dans la chaîne déterminent les caractéristiques structurales et fonctionnelles du polypeptide formé. Il existe plus d’une centaine d’acides aminés dans la nature mais seulement une vingtaine entrent dans la composition des polypeptides naturels. En général, on parle de peptide et de polypeptide lorsque la taille de la chaîne structure secondaire (hélice) hélice structure tertiaire acide aminé 3 groupe héminique acide aminé 2 acide aminé 1 structure primaire n’excède pas une cinquantaine d’acides aminés et, audelà, on parle de protéines qui peuvent dépasser le millier d’acides aminés. Les protéines représentent la moitié du poids sec des organismes vivants et participent à une multitude de fonctions : la catalyse des réactions chimiques du métabolisme, le transport de métabolites, la communication au sein de l’organisme (notamment avec certaines hormones), la capacité du système immunitaire à reconnaître et discriminer le soi (molécules propres à l’individu) du non-soi (molécules étrangères), la mobilité cellulaire (flagelles, contraction musculaire) ou encore la structure des tissus et des cellules (collagène et cytosquelette). Pour accomplir leurs fonctions biologiques, les protéines doivent se replier et acquérir une structure tridimensionnelle stable (figure 1). Cette structuration, appelée « réaction de repliement des protéines » est un phénomène spontané. Les mécanismes de cette réaction sont encore largement incompris et font toujours l’objet d’études intensives à la frontière entre la biologie, la chimie et la physique. Alors que les peptides sont plutôt synthétisés chimiquement, les protéines peuvent être extraites en grandes quantités, de produits naturels (végétaux, viande, lait...) ou être produites par biotechnologies à l’aide d’organismes génétiquement modifiés (comme des bactéries ou des levures...). Cette dernière approche a ouvert aux chercheurs la voie de l’ingénierie des protéines qui correspond à la modification structure quaternaire structure secondaire (feuillet) Figure 1. Structure des protéines. La structure primaire est la séquence en acides aminés du polypeptide. Elle peut varier de quelques acides aminés pour les peptides à plus d’un millier pour une protéine. Les acides aminés sont reliés par des liaisons peptidiques et se distinguent par leurs chaînes latérales (notées R). Un premier niveau de structuration correspond à la formation de structures secondaires établies selon un réseau de liaisons hydrogènes entre les liaisons peptidiques. La position de ces liaisons permet de stabiliser la structure en hélice ou en feuillet. La structure tertiaire est la structure tridimensionnelle de la protéine ; c’est l’état fonctionnel de la grande majorité des protéines. L’agencement des structures secondaires au sein de la structure tertiaire est stabilisé par un réseau d’interactions étroites entre les chaînes latérales des acides aminés. Les protéines repliées peuvent encore s’assembler dans une structure quaternaire. The McGraw-hill Companies, Inc CLEFS CEA - N°59 - ÉTÉ 2010 133



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